Prerequisiti
Cellula procariotica, vettori di espressione, sintesi proteica, struttura proteine. 

Obiettivi formativi
Estrarre la proteina Beta-galattosidasi da colture batteriche di E. Coli in cui è sovra-espressa. 

Descrizione
L'esperienza di laboratorio prevede la purificazione della proteina ß-galattosidasi prodotta all’interno di E. coli dal resto delle proteine cellulari. A tale scopo si utilizza la cromatografia di affinità che permette di separare la proteina grazie alle interazioni specifiche fra la matrice della colonna cromatografia e la sequenza di poli- istidina (His-tag)  legata alla proteina beta-galattosidasi in fase di costruzione del vettore di espressione utilizzato per sovraesprimere la proteina nei batteri.

Conclusioni
La purificazione permette di ottenere vari campioni proteici da caratterizzare mediante elettroforesi in gel di acrilammide.